Las enzimas

Las enzimas son moléculas de proteínas que tienen la capacidad de facilitar y
acelerar las reacciones químicas que tienen lugar en los tejidos vivos, disminuyendo el
nivel de la «energía de activación» propia de la reacción. Se entiende por
«energía de activación» al valor de la energía que es necesario aplicar (en
forma de calor, electricidad o radiación) para que dos moléculas determinadas colisionen
y se produzca una reacción química entre ellas. Generalmente, las enzimas se nombran
añadiendo la terminación «asa» a la raíz del nombre de la sustancia
sobre la que actúan.

Las enzimas no reaccionan químicamente con las sustancias sobre las que actúan (que
se denominan sustrato), ni alteran el equilibrio de la reacción. Solamente
aumentan la velocidad con que estas se producen, actuando como catalizadores. La velocidad
de las reacciones enzimáticas dependen de la concentración de la enzima, de la
concentración del sustrato (hasta un límite) y de la temperatura y el PH del medio.

Enzimas digestivas

Las enzimas adoptan una estructura tridimensional que permite reconocer a los
materiales específicos sobre los que pueden actuar -substratos-. Cada una de las
transformaciones, que experimentan los alimentos en nuestro sistema digestivo, está
asociada a un tipo específico de enzima. Estas enzimas son las llamadas enzimas digestivas. Cada enzima actúa sobre un sólo tipo de alimento, como una llave encaja en
una cerradura. Además, cada tipo de enzima trabaja en unas condiciones muy concretas de
acidez, como se puede ver en el cuadro de abajo. Si no se dan estas condiciones, la enzima
no puede actuar, las reacciones químicas de los procesos digestivos no se producen
adecuadamente y los alimentos quedan parcialmente digeridos.

El proceso normal de digestión de los alimentos, mediante la acción de las enzimas,
da como resultado nutrientes elementales (aminoácidos, glucosa, ácidos grasos, etc.) que
asimilamos en el intestino y son aprovechados por el organismo. Sin embargo, cuando las

enzimas no pueden actuar o su cantidad es insuficiente, se producen procesos de
fermentación y putrefacción en los alimentos a medio digerir. En este caso, son los
fermentos orgánicos y las bacterias intestinales las encargadas de descomponer los
alimentos. La diferencia es que en lugar de obtener exclusivamente nutrientes elementales,
como en el caso de la digestión propiciada por las enzimas, se producen además una gran
variedad de productos tóxicos (indól, escatól, fenól, etc.). Estas sustancias también
pasan a la sangre, sobrecargando los sistemas de eliminación de tóxicos del organismo.

Enzimas intracelulares

Otras enzimas actuan en el interior de las células, transformando los nutrientes que
les llegan a través de la sangre en otras sustancias, como el ácido oxalacético o el
pirúvico, que forman parte del metabolismo celular. Las enzimas intracelulares también son los responsables de los procesos de degradación celular. En estos procesos
se obtienen nutrientes elementales a partir de los materiales estructurales propios de las
células cuando el aporte mediante la dieta se interrumpe (por ejemplo, durante el ayuno),
o cuando la célula no puede utilizar los nutrientes de la sangre (por ejemplo, en la diabetes).

Particularidades

Hay enzimas que necesitan la participación de otros compuestos químicos no proteicos,
denominados cofactores, para poder actuar realmente como enzimas. Estos compuestos
pueden ser: el grupo prostético, como por ejemplo el grupo hemo de la hemoglobina,
o una coenzima, como la coenzima A o el fosfato de piridoxal. A la parte proteica
sin el cofactor se le llama apoenzima, y al complejo enzima-cofactor holoenzima.

También existen enzimas que se sintetizan en forma de un precursor inactivo llamado proenzima.
Cuando se dan las condiciones adecuadas en las que la enzima debe actuar, se segrega un
segundo compuesto que activa la enzima. Por ejemplo: el tripsinógeno segregado por el
páncreas activa a la tripsina en el intestino delgado, el pepsinógeno activa a la
pepsina en el estomago, etc.

Las enzimas actuan generalmente sobre un sustrato específico, como la ureasa, o bien
sobre un conjunto de compuestos con un grupo funcional específico, como la lipasa o las
transaminasas. La parte de la enzima que «encaja» con el sustrato para activarlo
es denominada centro activo, y es el responsable de la especificidad de la
enzima. En algunos casos, compuestos diferentes actuan sobre el mismo sustrato provocando
una misma reacción, por lo que se les llama isoenzimas.